Enzimas Inibicion

wikipedia [editar] Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad yquimioselectividad.20
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si elproducto obtenido es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de selección delos aminoacil-tRNAs.25
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.26
[editar] Cofactores y coenzimas
[editar] Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningúncomponente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez gruposprostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.46
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica, en la cual el zinc (cofactor) se mantieneunido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").47 Estas moléculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas oapoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede seraplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.
[editar] Coenzimas


Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.48Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima...