Hemoglobina


Introducción:
En este reporte se darán a conocer las funciones de la hemoglobina, mioglobina, y los efectos alostericos que tienen.
Como sucede en la hemoglobina, algunas enzimas muestran regulación alostérica. El enlace de pequeñas moléculas regula la actividad catalítica de estas enzimas mediante la alteración de la afinidad de enlace del substrato.
Y veremos también cada uno por separadoes decir, el efecto alosterico con O2 con CO2, el efecto alostérico de Bohr y el de 2,3-bisfosfoglicerato.






















Hemoglobina:
La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde su principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, es la principal en losadultos.
La hemoglobina puede transportar CO2  desde los tejidos hasta los pulmones y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones; además, las propiedades de unión de Oxígeno son reguladas en la hemoglobina por efectores alostericos.
La hemoglobina tiene dos formas o estados:
Forma T.
 La forma desoxi de la hemoglobina se denomina “T” o tensa. En esta conformación los dosdímeros (ab) interactúan por medio de una red de enlaces iónicos y puentes de Hidrógeno, que impiden el movimiento de las cadenas poli peptídicas. La forma T posee por tanto baja afinidad por el oxígeno. (Figura).
 
Forma R. 
La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de algunos de los enlaces iónicos y puentes de hidrógeno que existen entre el dímero (ab). Esto lleva a la estructuradenominada “R” o relajada, en la cual el poli péptido posee mayor libertad de movimiento, de ahí que esta forma sea más afín por el Oxígeno. (Figura)




MIOGLOBINA
Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno.
Lamioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina.
Facilita la difusión del oxígeno desde los capilares hasta el interior de las células (mitocondrias) que está limitada por la baja solubilidad del oxígeno en soluciones acuosas (~10-4 M)



Características
La mioglobina es una hemoproteína encontradaprincipalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidadesde O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. 
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. 
• Son coloreadas
• Su color depende del estado de oxidación del hierro que  contienen y de la presión parcial de O2 
• También liganmoléculas como CO o NO
• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2


Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina
• La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
• La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. Lamioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
• Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
  

Efecto alosterico de la hemoglobina con el oxigeno.
La unión...