hemoglobina y hemoglobinopatias

Proteínas.
Relación entre estructura y
función.
Hemoglobina y Mioglobina II

Dra. Karla Juárez
karla.juarez04@liveusam.edu.sv

Valor del Mes:

LA VERDAD

2

Objetivo:

3

• Explicar el estado iónico del Hierro (Fe) en
el hemo, necesario para la unión reversible
con el O2 y para la estructura y función de
la Mioglobina (Mb) y la Hemoglobina (Hb) y
la diferencia de cada una de estas proteínas.Contenido. Que al término del
tema el estudiante sea capaz de:

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• Explicar a nivel molecular la unión cooperativa y el efecto Haldane
que se dan a nivel de los pulmones.
• Explicar a nivel molecular el efecto Bohr y su consiguiente papel
en la amortiguación del pH corporal, que se dan a nivel de los
tejidos.
• Relacionar el 2,3 BPG con la estabilización de la forma T de la
hemoglobina.
•Explicar la base molecular de la afinidad de la hemoglobina fetal
por el O2 que permite el intercambio de oxígeno entre la sangre
materna y la fetal.
• Mencionar otros factores que afectan la afinidad de la hemoglobina
por el oxígeno y que son de gran trascendencia para la salud
humana.
• Explicar la base molecular del efecto venenoso del CO.

MIOGLOBINA (Mb)

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• Es una hemoproteína presente en elMÚSCULO
CARDÍACO Y ESQUELÉTICO, funciona como deposito
de O2.
• La Mb consta de una única cadena polipeptídica,
estructuralmente similar a cada una de las cadenas
polipeptídicas de la molécula tetrámera de la
Hemoglobina.

HEMOGLOBINA (Hb)

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• Se
encuentra
presente
exclusivamente
en
los
ERITROCITOS, su función principal es transportar O2 desde
los pulmones hasta los tejidos.
• Desde el punto devista estructural y funcional, la Hb es
mas compleja que la Mb, ya que la Hb puede transportar
H+ y CO2 desde los tejidos hasta los pulmones y puede
llevar 4 moléculas de O2 desde los pulmones hasta las
demás células.

Tipos de Hb
• La Hb presenta diferentes
tipos que obedecen a sus
características estructurales.
• Esta formada por diferentes
cadenas de globina y están
presentes
bajo
ciertascondiciones especificas.

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Diferencias estructurales y
funcionales entre la Mb y la Hb
MIOGLOBINA
•

•
•
•
•
•

Proteína sencilla de 1
monómero (153 aa), se
encuentra en el tejido
muscular
Posee 8 segmentos αhélice
1 grupo hemo enlaza 1 O2
Tiene estructura terciaria
Tiene mayor afinidad por
el O2
Almacena O2 cuando las
demandas son elevadas y
facilita
su
distribución

8

HEMOGLOBINA
•

•

•
•
•Tetrámero formado por 2
cadenas α (141 aa) y 2
cadenas β (146 aa) se
encuentra en eritrocitos
Posee 2 conformaciones
estado R (con O2) y estado
T (sin O2)
4 grupos hemo enlaza 4 O2
Tiene
estructura
cuaternaria
Tiene gran afinidad por el
O2 aunque menor que la
Mb

Modulación alostérica de la
afinidad de la Hb por el O2

1 Iones Hidrógeno
2 2,3 bisfosfoglicerato
3 Unión covalente de CO2
4 Temperatura9

Curva de saturación de oxígeno

% Saturación de
Oxígeno

Hemoglobi
na

Presión Parcial de Oxígeno (mmHg)
(menor afinidad)
(mayor afinidad)

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Hemoglobina y efectores
alostéricos (resumen)
Factores que
desplazan la curva a
la derecha
• pH (mas [H+])
• Temperatura
• pCO2
• 2,3 BPG
Esto recibe el nombre
de EFECTO BOHR
Hb pierde afinidad por el
O2, liberándolo en los

(mayor
afinidad)

11(menor
afinidad)

RESUMEN…

12

Desviación de la curva de
disociación de la Hb

• H+ (

pH)

Desviación a la
derecha (con O2)
• H+ (

pH)

• 2,3 DPG

• 2,3 DPG

• T°

• T°

• pCO2

• pCO2

Hemoglob
ina

% Saturación de Oxígeno

Desviación a la
izquierda (sin O2)

Presión Parcial de Oxígeno
(mmHg)

(mayor afinidad)

(menor afinidad)

Efecto Bohr y Efecto
Haldane

EFECTO
BOHR

EFECTO
HALDANE

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Eldióxido
de
carbono
generado
en
tejidos
periféricos se combina con
H2O para formar H2CO3, el
cual se disocia en H+ y
HCO3-.
La
desoxihemoglobina
actúa
como un amortiguador al
unir protones y llevarlos a
los pulmones. En estos
últimos, la captación de O2
por la Hb libera protones
que se combinan con el

Efectores alostéricos

14

Efectores alostéricos

15

Hb TAMBIÉN TRANSPORTA H+
Y CO2

16...