EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

right0Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en elcual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.
left0La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasalo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

right0En general, los aumentos de temperatura aceleran las reaccionesquímicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento develocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

left0A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: loscofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura de la izquierda podemos observar una molécula de mioglobina (proteína que transporta oxígeno al tejido muscular) ysu coenzima (el grupo hemo, representado en color rojo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prostético=holoenzima

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

right0La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La Figura de la derecha muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato.
Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido(Figura inferior).


EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato(inhibidor no competitivo) (Figuras inferiores).
Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo


MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura...