Chaperininas

Biología de las chaperoninas
José María Valpuesta, Oscar Llorca y Sergio Marco
Muchas proteínas son incapaces por sí solas de alcanzar su conformación nativa. Las chaperoninas son unos complejos proteicos que facilitan el plegamiento adecuado de aquéllas.
"La conformación nativa de una proteína está determinada por la totalidad de sus interacciones atómicas y, por tanto, por su secuenciaaminoacídica." En esta afirmación queda enunciada una de las hipótesis que más interés ha suscitado en el campo de la biología molecular en los últimos treinta años, la relativa al plegamiento de las proteínas.
De acuerdo con esa hipótesis, avanzada en 1953 por Christian Anfinsen, la información requerida para que una cadena de aminoácidos se pliegue se encuentra en la propia secuencia. Desde losaños veinte, el progreso de la química permitió caracterizar las proteínas como estructuras homogéneas. Además de su tamaño grande, en comparación con los lípidos o los azúcares, las proteínas presentan una notable complejidad. En 1953 Frederick Sanger determinó la secuencia de los aminoácidos componentes de la insulina. Se lograron luego las primeras síntesis de péptidos de interés biológico, lashormonas oxitocina y vasopresina. Se realizaron también las primeras hipótesis sobre los tipos de estructuras que las proteínas pueden adoptar en solución (hélice a, lámina ,B y otras). Se dio un paso más y se vinculó la estructura a la función. Pero, ¿mediante qué mecanismos las moléculas de proteína adoptan la conformación adecuada al objeto de cumplir su función? ¿Cómo se pliegan?.
Elprincipio de autoplegamiento de las proteínas descrito por el equipo de Christian Anfinsen, y los experimentos subsiguientes que demostraron su validez, provocaron una revolución en biología molecular y crearon el nuevo campo que ha dado en llamarse del plegamiento de proteínas. Anfinsen sugería en 1963 que "otra molécula (por ejemplo un anticuerpo, otra proteína o incluso la misma proteína) pudierainfluir en el proceso de plegamiento mediante reacciones intermoleculares".
Se comprobó muy pronto que no basta el proceso de autoplegamiento para garantizar el plegamiento de las proteínas in vivo. El plegamiento no es en muchas ocasiones espontáneo, sino que requiere de la interacción entre proteínas ya existentes y de consumo de energía, de ATP. A esas acompañantes moleculares se las llamó"chaperonas moleculares".
|Diferentes sistemas de chaperonas moleculares |
|  |Bacterias |  |Levaduras |
|Sistema |Nombre |Función |Nombre  |Función |Comportamiento ||100 |ClpA |Tolerancia frente a estrés |Hsp 104 |Tolerancia frente a estrés |Citosol |
| | |térmico | |térmico | |
|90 |HtpG |Se une a proteínas |Hsp90 |Se une a proteínas |Citosol |
| ||desnaturalizadas | |desnaturalizadas, las pliega o | |
| | | | |las lleva a su compartimento | |
|70 |DnaK |Se une a proteínas recién |SSA1-4 |Se unen a proteínas recién |Citosol |
| | |sintetizadas| |sintetizadas | |
|  |  |  |SSB1, 2 |Se unen a polisomas |  |
|  |  |  |SSC1 |Se une a proteínas importadas |Mitocondria |
|60 |GroEL |Se une a intermediarios de |Hsp60...